Departmental Bulletin Paper アクトミオシンのゲル形成機構と微細構造に及ぼす塩濃度ならびに圧力強度の影響
Effects of Salt Concentration and Pressure Intensity on Formation Mechanism and Microstructure of Pressure-Induced Gel of Actomyosin
アクトミオシン ノ ゲル ケイセイ キコウ ト ビザイ コウゾウ ニ オヨボス エンノウド ナラビニ アツリョク キョウド ノ エイキョウ

小泉, 亮輔  ,  入澤, 友啓  ,  多田, 耕太郎  ,  鈴木, 敏郎  ,  Ryosuke, Koizumi  ,  Tomohiro, Irisawa  ,  Kotaro, Tada  ,  Toshiro, Suzuki  ,  東京農業大学農学部畜産学科  ,  東京農業大学農学部畜産学科  ,  東京農業大学農学部畜産学科  ,  東京農業大学農学部畜産学科  ,  Department of Animal Science,Faculty of Agriculture, Tokyo University of Agriculture  ,  Department of Animal Science,Faculty of Agriculture, Tokyo University of Agriculture  ,  Department of Animal Science,Faculty of Agriculture, Tokyo University of Agriculture  ,  Department of Animal Science,Faculty of Agriculture, Tokyo University of Agriculture

60 ( 4 )  , pp.212 - 218 , 2016-03-15
NCID:AN00164184
Description
低温での加圧処理により形成したアクトミオシンゲルの形成機構を明らかにするため,アクトミオシン濃度20~30mg/g,KCl濃度0~0.6M,pH6.0の条件下で200~650MPaの加圧処理を行った。また,ゲルの形成に寄与するタンパク質間相互作用やゲルの微細構造についても検討を行った。その結果,アクトミオシンはKCl濃度0.2M,pH6.0に調整し,アクトミオシンの大半を構成するミオシンをフィラメントの状態とし,0℃で200MPa以上の加圧処理を行うことによりゲルを形成した。アクトミオシンゲルのゲル強度およびワークダン値は200~300MPaで増加し,300MPaで最も高い値を示したが,400MPa以降で減少した。また,ゲル形成に寄与するタンパク質間相互作用は非共有結合を主とし,300MPa以下はイオン結合が,400MPa以上では疎水性相互作用が主要な相互作用であった。ゲルの微細構造も300MPa以下と400MPa以上では形態が異なり,架橋部は太く,密な構造へ遷移した。これらのことから,加圧処理によりアクトミオシンは低塩濃度でゲルを形成し,300~400MPaの間でタンパク質の大きな高圧変性が起こり,ゲル形成に寄与するタンパク質間相互作用が変化することにより,ゲルの物理的特性が変化することが示唆された。
In this study, the mechanism of pressure-induced gel formation of actomyosin at low temperature was clarified. Actomyosin has been high-pressure processed under processing conditions with 20~30mg/g proteins, 0~0.6M KCl and pH6.0 at up to 650MPa. In addition, protein-protein interaction to contribute to gel formation of actomyosin and gel microstructure were investigated. Actomyosin was adjusted in 0.2M KCl at pH6.0, and myosin formed to the filament which constitutes most of actomyosin. This actomyosin solution formed gel by high-pressure processing at 200MPa or more at 0℃. Gel strength and Work Done of actomyosin gel increased in 200~300MPa and showed the highest value in 300MPa, however decreased 400MPa or more. Furthermore, protein-protein interaction contributing to the gel formation non-covalent bonds was primary. In the main protein-protein interaction, 300MPa or less were ionic bond, 400MPa or more were hydrophobic interaction. Gels at 300MPa or less were different from microstructure at 400MPa or more, and the microstructure changed to dense structure with increasing pressure. These results show that actomyosin formed the filament gel in low salt concentration by high-pressure processing. In these pressure-induced actomyosin gels, protein-protein interactions were caused by high pressure denaturation in 300~400MPa, and the physical characteristic of the gel changed.
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