Journal Article Characterization of dipeptidyl peptidase–IV of Porphyromonas gingivalis
Porphyromonas gingivalis のジペプチジル ペプチダーゼ–IV の性状

MATSUO, KAZUKO  ,  KISO, AKIKO  ,  SHIBATA, YUKINAGA  ,  HASEGAWA, HIROMASA  ,  YOSHIDA, AKIHIRO  ,  FUJIMURA, SETSUO  ,  松尾, 和子  ,  木曽, 有紀子  ,  柴田, 幸永  ,  長谷川, 博雅  ,  吉田, 明弘  ,  藤村, 節夫

41 ( 1 )  , pp.26 - 32 , 2015-06-30 , 松本歯科大学学会
ISSN:2188-7233
NCID:AA12684554
Description
Dipeptidyl peptidase IV (DPP–IV) was purified to homogeneity from the crude extract of Porphyromonas gingivalis. Isoelectric point and molecular weight of DPP–IV were 6.1 and 66 kDa, respectively. Km value for the appropriate substrate (H–Gly–Pro–pNA) was 0.2₅ mM, and Vmax/Km was 0.₅2. Optimum pH for the activity was found at pH ₇.₅. DPP–IV was considered a serine enzyme.
Porphyromonas gingivalis は有力な慢性歯周炎の原因菌と考えられるが,ATCC33277株で調べたところ,そのジペプチジル ペプチダーゼ(DPP)–IVのほとんどが粗抽出液に認められ,エンベロープや培養上清中の活性は僅かであった.従って,DPP–IV は菌体内(細胞質内)に偏在する酵素であることが分かった.また,他の菌株,W50,381およびW83でも,DPP–IV 活性は認められ,ATCC 33277同様,そのほとんどが,粗抽出液中に検出された.ATTCC 33277株を培養し,その粗抽出液から,DPP–IVをイオン交換クロマトグラフィー,ゲル濾過,疎水性クロマトグラフィー,等電点電気泳動にて分離精製した.このDPP–IV はセリン酵素であり,分子量は66kDaで,等電点は6.1であった.H–Gly–Pro–pNA に対するKm 値は0.25mMで,Vmax/Km値は0.44であった.反応の至適pH は7.5であった.熱安定性テストでは,50℃,10分加熱で30%の失活,60℃,10分加熱では90%失活することが分かった.
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